La isoleucina (símbolo Ile o I ) es un α-aminoácido que se usa en la biosíntesis de proteínas. Contiene un α-amino grupo (que está en el -NH protonado
3 forma en condiciones biológicas), un grupo de ácido α-carboxílico (que está en la -COO desprotonada – forma en condiciones biológicas), y un hidrocarburo de cadena lateral con una rama (un átomo de carbono central unido a otros tres átomos de carbono). Se clasifica como no ramificada, sin carga (a pH fisiológico), de cadena ramificada,aminoácido alifático Es esencial en los humanos, lo que significa que el cuerpo no puede sintetizarlo y debe ingerirse en nuestra Dieta.
La isoleucina se sintetiza a partir del piruvato empleando enzimas de biosíntesis de Leucina en otros organismos como las bacterias. Está codificado por los codones AUU, AUC y AUA.
La incapacidad de descomponer la isoleucina, junto con otros aminoácidos, está asociada con la enfermedad de la orina con jarabe de arce.
Metabolismo
Biosíntesis
Como Nutriente esencial, no se sintetiza en el cuerpo, por lo tanto, debe ser ingerido, generalmente como un componente de proteínas. En plantas y microorganismos, se sintetiza a través de varios pasos, a partir de piruvato y alfa-cetobutirato. Las enzimas involucradas en esta biosíntesis incluyen:
- Acetolactato sintasa (también conocida como acetohidroxiácido sintasa)
- Acetohidroxiácido isomeroreductasa
- Dihidroxiácido deshidratasa
- Valina aminotransferasa
Catabolismo
La isoleucina es un aminoácido glucogénico y cetogénico. Después de la transaminación con alfa-cetoglutarato, el esqueleto de carbono se oxida y se divide en propionil-CoA y acetil-CoA. El propionil-CoA se convierte en succinil-CoA, un intermedio del ciclo TCA que se puede convertir en oxaloacetato para la Gluconeogénesis (por lo tanto, glucógeno).
En los mamíferos, el acetil-CoA no se puede convertir en Carbohidrato, pero se puede alimentar al ciclo TCA condensándolo con oxaloacetato para formar citrato o se usa en la síntesis de cuerpos cetónicos (por lo tanto, cetogénicos) o Ácidos grasos.
Resistencia a la insulina
La isoleucina, como otros aminoácidos de cadena ramificada, está asociada con la resistencia a la insulina: se observan niveles más altos de isoleucina en la sangre de ratones, ratas y humanos diabéticos. Los ratones alimentados con una dieta de privación de isoleucina durante un día han mejorado la sensibilidad a la insulina, y la alimentación de una dieta de privación de isoleucina durante una semana disminuye significativamente los niveles de glucosa en sangre.
En ratones obesos y resistentes a la insulina inducidos por la dieta, una dieta con niveles reducidos de isoleucina y los otros aminoácidos de cadena ramificada da como resultado una adiposidad reducida y una sensibilidad a la insulina mejorada. En los humanos, una dieta restringida en proteínas reduce los niveles de isoleucina en sangre y disminuye los niveles de glucosa en sangre en ayunas.
Requisitos
La Junta de alimentos y nutrición (FNB, por sus siglas en inglés) del Instituto de Medicina de EE. UU. Estableció las Dietas Recomendadas (RDA) para Aminoácidos esenciales en 2002. Para isoleucina, para adultos de 19 años y mayores, 19 mg / kg de peso corporal / día.
Fuentes nutricionales
Aunque este aminoácido no se produce en animales, se almacena en grandes cantidades. Los alimentos que tienen altas cantidades de isoleucina incluyen huevos, Proteína de soya, algas, pavo, pollo, cordero, queso y pescado.
Isómeros
Síntesis
La isoleucina se puede sintetizar en un procedimiento de varios pasos a partir de 2-bromobutano y dietilmalonato. La isoleucina sintética se informó originalmente en 1905 por el químico francés Louis Bouveault.
El químico alemán Felix Ehrlich descubrió la isoleucina en la hemoglobina en 1903.